Enzyme

Prof. Dr. Hans Bisswanger ist Emeritus am Interfakultären Institut für Biochemie in Tübingen. Er war langjähriger Mitarbeiter am Institut und hat dort eine Reihe von Kursen zur Enzymkinetik und Enzymtechnologie entwickelt und geleitet, u. a. ein einsemestriges Enzymologie-Praktikums für Biochemie-Studenten. Seine wissenschaftliche Expertise liegt in der Struktur und Kinetik des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes, bei thermophilen Enzymen wie der Xylose-Isomerase und bei der Immobilisierung von Enzymen für deren technische Anwendung.Hans Bisswanger ist der Autor von zwei äußerst erfolgreichen Büchern zur Enzymkinetik, die in mehreren Sprachen und Auflagen erschienen sind.

• Vorwort xiZusatzmaterial: Power-point Animationen xiiiAbkürzungen xv1 Einleitung 11.1 Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein Überblick 11.2 Wie sind Enzyme entstanden? 41.3 Ribozyme 51.4 Weiterführende Literatur über Enzyme 71.5 Literatur 82 Struktur der Enzyme 132.1 Primärstruktur 132.2 Sekundärstruktur 152.3 Tertiärstruktur 182.4 Quartärstruktur 212.5 Verlauf der Proteinfaltung 252.6 Katalytisches Zentrum  und Coenzyme 272.6.1 Biotin 292.6.2 Liponsäure 302.6.3 Thiamindiphosphat 322.6.4 Coenzym A 332.6.5 Pyridoxalphosphat 332.6.6 Tetrahydrofolat 342.6.7 Cobalamin 352.6.8 Nicotinamid-Coenzyme 372.6.9 Flavin-Coenzyme 382.6.10 Coenzym Q 392.6.11 Porphyrin-Coenzyme 392.6.12 Metallionen als Cofaktoren 422.7 Literatur 453 Enzymklassen, Enzymnomenklatur 473.1 Klasse 1: Oxidoreduktasen 483.2 Klasse 2: Transferasen 553.3 Klasse 3: Hydrolasen 663.4 Klasse 4: Lyasen 723.5 Klasse 5: Isomerasen 753.6 Klasse 6: Ligasen 773.7 Literatur 794 Allgemeine Eigenschaften von Enzymen, Enzymtests 814.1 Woran erkennt man ein Enzym? 814.2 Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu berücksichtigen? 814.3 pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität 834.4 Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität 844.5 Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Ionenstärke 884.6 Allgemeine Regeln für Enzymtests 894.7 Aufbewahrung von Enzymen 914.8 Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen 924.9 Vorgehensweise beim Enzymtest 924.10 Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten 954.11 Wie bestimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen? 974.12 Vom Einzelnachweis zum Massentest 984.12.1 Aspekte für Einfach- und Mehrfachtests 984.12.2 Tests auf Mikrotiterplatten 994.12.3 Microarray-Verfahren 1004.13 Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen 1014.14 Literatur 1055 Methoden für Enzymuntersuchungen 1075.1 Optische Methoden 1075.1.1 Absorptionsfotometrie 1075.1.2 Fluoreszenzspektroskopie 1175.1.3 Polarisationsspektrokopie, optische Rotationsdispersion, Circulardichroismus 1235.2 Elektrochemische Methoden 1245.2.1 pH-Bestimmung, Glaselektrode 1245.2.2 pH-Stat 1265.3 Methoden zur Messung schneller Reaktionen 1265.3.1 Flussmethoden 1265.3.2 Relaxationsmethoden 1295.4 Literatur 1326 Enzymisolierung 1356.1 Wie gewinnt man Enzyme? 1356.2 Wie reinigt man Enzyme? 1376.3 Fällungsmethoden 1406.4 Ultrafiltration und Dialyse 1416.5 Zentrifugation 1426.6 Säulenchromatografische Methoden 1446.6.1 Ionenaustauschchromatografie 1456.6.2 Gelfiltration 1476.6.3 Adsorptionschromatografie 1486.6.4 Hydrophobe Chromatografie 1496.6.5 Affinitätschromatografie 1496.7 Elektrophoretische Methoden 1506.8 Literatur 1527 Ligandenbindung 1557.1 Wie findet das Substrat sein Enzym? 1557.2 Worauf beruht die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren? 1607.3 Formulierung der Bindungsgleichung 1627.4 Wie misst man die Ligandenbindung? 1687.4.1 Gleichgewichtsdialyse 1687.4.2 Ultrafiltration und Ultrazentrifugation 1707.4.3 Oberflächen-Plasmon-Resonanz 1717.5 Literatur 1728 Kinetische Behandlung von Enzymreaktionen 1738.1 Reaktionsordnung 1738.1.1 Reaktionen erster Ordnung 1738.1.2 Reaktionen zweiter Ordnung 1758.1.3 Reaktionen nullter Ordnung 1768.2 Michaelis-Menten-Gleichung 1778.2.1 Theorie der Michaelis-Menten-Gleichung 1778.2.2 Anwendung der Michaelis-Menten-Gleichung 1828.2.3 Auswertung enzymkinetischer Daten 1868.2.4 Ein Schritt zurück – wie bestimmt man die Reaktionsgeschwindigkeit? 1898.3 Rückreaktion 1938.4 Literatur 1969 Enzymhemmung 1999.1 Kategorien der Enzymhemmung 1999.2 Reversible Enzymhemmung 2019.2.1 Kompetitive Hemmung 2019.2.2 Nicht-kompetitive Hemmung 2079.2.3 Unkompetitive Hemmung, Substrathemmung 2139.2.4 Andere Hemmarten 2189.3 Literatur 22110 Mehrsubstratreaktionen 22310.1 Darstellungsweise von Mehrsubstratreaktionen 22310.2 Die verschiedenen Mechanismen der Mehrsubstratreaktionen 22510.3 Analyse von Mehrsubstratreaktionen 22710.4 Literatur 23111 Allosterische Enzyme 23311.1 Grundlagen der Kooperativität 23311.2 Symmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen Enzymen 23511.3 Sequenz-Modell und negative Kooperativität 24311.4 Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell 24611.5 Literatur 24812 Passgerechte Enzyme: Immobilisierung, Enzymreaktoren und künstliche Enzyme 25112.1 Immobilisierung von Enzymen 25112.1.1 Allgemeine Aspekte der Immobilisierung 25112.1.2 Nicht-kovalente Fixierung 25312.1.3 Kovalente Fixierung 25312.1.4 Quervernetzung 25412.1.5 Mikroverkapselung 25512.1.6 Entrapment 25512.2 Enzymreaktoren 25612.2.1 Rührkesselreaktoren 25712.2.2 Festbettreaktoren 25812.3 Künstliche Enzyme 25812.3.1 Katalytische Antikörper 26012.3.2 Synzyme 26112.4 Literatur 26213 Enzyme im praktischen Gebrauch 26513.1 Enzyme in der Industrie 26513.1.1 Allgemeine Aspekte 26513.1.2 Proteinspaltende Enzyme 26713.1.3 Enzyme des Kohlenhydratstoffwechsels 26913.1.4 Oxidierende Enzyme 27113.1.5 Lipasen 27213.1.6 Aminosäuresynthesen 27313.1.7 Weitere Enzyme in industrieller Anwendung 27313.2 Enzyme in Medizin und Therapie 27413.3 Literatur 27814 Ausblick 28114.1 Literatur 282Sachverzeichnis 283

"Das umfassende und leicht verständliche Werk erklärt das komplexe Gebiet fundiert. (...) Das interaktive Zusatzmaterial kann ideal in Vorlesungen oder Seminare integriert werden."Allgemeines Ministerialblatt (9/2016) "Wie dem Werk H. Bisswanger Practical Enzymology (...) ist auch dieser empfehlenswerten Neuerscheinung weite Verbreitung als Lehrbuch, insbesondere für Studenten im Bereich der Lebenswissenschaften, zu wünschen."CLB - Chemie in Labor und Biotechnik (Heft 05-06/2016) "Zusammenfassend gibt dieses Buch eine hervorragende Einführung in die Enzymologie für Praktiker, die Grundwissen über biologische Katalysatoren suchen."BIOSpektrum (Mai 2016) "Zu empfehlen ist dieses Buch für alle Studenten, die sich mit der Molekularbiologie beschäftigen, unabhängig ob Genetik, Humanbiologie, Mikrobiologie, Biochemie, Medizin etc. Selbst für Studienanfänger sind die meisten Kapitel gut verständlich und liefern einen sehr guten Überblick über die Welt der Enzyme. Mit einem Anschaffungspreis von 49,90 Euro ist es nicht gerade das billigste Buch, aber eines, dass seinen Preis wert ist." fsi.bio.Imu.de (01.02.2016) "Also schlussendlich ist das Buch inhaltlich wirklich top (...) Das Buch ist nun keine Pflichtlektüre fürs Studium, man wird sicherlich auch ohne gut durch Studium kommen - aber jeder, der etwas über den Tellerrand schauen möchte und mehr über Enzyme erfahren will - sollte sich wirklich dieses Buch anschauen."Amazon.de (Kundenrezension) (08.11.2015) "Professor Hans Bisswangers Werk liefert Studierenden aus naturwissenschaftlichen Disziplinen einen leicht zugänglichen und sprachlich einfach gehaltenen Überblick über die Struktur, Funktionsweise und Kinetik von Enzymen."Pharmazeutische Zeitung (29.10.2015) "Der renommierte Autor Hans Bisswanger schafft es, gerade auch für Studienanfänger, komplexe Welt der Enzyme leicht verständlich und dennoch fundiert zu erklären (...) Ein Standartwerk für Biochemiker, Pharmakologen, Molekular- und Systembiologen sowie für alle Chemiker mit Bezug zur Biokatalyse (...)."LaborPraxis (01.09.2015)