Charakterisierung Des Proteintransports Im Malariaerreger P.Falciparum

Plasmodium falciparum, ein humanpathogener Erreger der Malaria, verfgt ber ein komplexes System um Parasitenproteine zielgerichtet an ihren Wirkungsort zu transportieren. Im Zentrum dieses Systems ist der Golgi-Apparat - ein hochspezialisiertes Organell, fr das im Malariaparasiten zur Zeit nur sehr wenige Markerproteine zu Verfgung stehen. In dieser Arbeit wurden in einem bioinformatischen Ansatz 117 putative Golgiproteine identifiziert und acht dieser Proteine als GFP-Fusionen in P. falciparum lokalisiert. Weiterhin wurde der post-Golgi-Transport von AMA1 (Apical Membrane Antigen 1") zu den Mikronemen, den sekretorischen Organellen am apikalen Pol des Parasiten untersucht. AMA1 ist fr die Wirtszellinvasion von entscheidender Bedeutung. Dieses Typ-I-Membranprotein besitzt einen N-terminalen Bereich, der auch als Prodomne bezeichnet wird. Mutationen der Prodomne zeigten im Vergleich zum Wildtypen, dass sowohl der Transport als auch die Funktion von AMA1 unabhngig von der Prodomne erfolgen. Interessanterweise verfgen nur die eng verwandten Spezies P. falciparum und P. reichenowi, einem Erreger der Affen-Malaria, ber diese N-terminale Prodomne.